Beeinflussen Purine die Krebsentstehung?

Zahlreiche Entstehungsprozesse von Krankheiten stehen in Verbindung mit der epigenetischen Regulation. Ein Protein, das im Prozess dieser Regulation involviert ist und als wichtiger Krebsmarker identifiziert wurde, ist BRD4. Eine aktuell in Nature Metabolism publizierte Studie des CeMM Forschungszentrums für Molekulare Medizin der Österreichischen Akademie der Wissenschaften zeigt nun, dass die Zufuhr von Purinen sowie die Purin-Synthese einer Zelle die BRD4-Aktivität beeinflussen und somit eine Rolle im Krebsentstehungsprozess spielen können.

Quelle: IDW Informationsdienst Wissenschaft

SARS-CoV-2-Forschung: Zweiter möglicher Wirkmechanismus von Remdesivir entdeckt

Bei der Infektion einer Zelle sorgt SARS-CoV-2 nicht nur dafür, dass die Wirtszelle neue Viruspartikel herstellt. Das Virus unterdrückt auch Abwehrmechanismen der Wirtszelle. Dabei spielt das Virenprotein nsP3 eine zentrale Rolle. Durch Strukturanalysen haben Forscher:innen der Goethe-Universität jetzt in Kooperation mit dem schweizerischen Paul-Scherrer-Institut herausgefunden, dass ein Abbauprodukt des Virostatikums Remdesivir an nsP3 bindet. Dies deutet auf einen weiteren, bislang unbekannten Wirkmechanismus von Remdesivir hin, der wichtig für die Entwicklung neuer Medikamente gegen SARS-CoV-2 und andere RNA-Viren sein könnte.

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Forschungsteam unter Leitung der Universität Göttingen entdeckt neuartigen „An/Aus“-Schalter in Proteinen

Proteine erfüllen in der Zelle eines jeden Lebewesens eine Vielzahl von Funktionen und spielen bei fast allen biologischen Prozessen eine entscheidende Rolle. Sie steuern nicht nur den Stoffwechsel, die zelluläre Signalübertragung und die Energieproduktion, sondern sind als Antikörper auch die Frontarbeiter unseres Immunsystems im Kampf gegen Krankheitserreger wie das Coronavirus. Angesichts dieser wichtigen Aufgaben ist es nicht verwunderlich, dass die Aktivität der Proteine streng kontrolliert wird. Es gibt zahlreiche chemische Schalter, die die Struktur und damit die Funktion von Proteinen als Reaktion auf wechselnde Umweltbedingungen und Stress steuern.

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Wie SARS-Coronaviren die menschliche Zelle zum eigenen Vorteil umfunktionieren

Coronavirus-Forscherinnen und -Forscher um Prof. Rolf Hilgenfeld von der Universität zu Lübeck und Privatdozent Dr. Albrecht von Brunn von der Ludwigs-Maximilians-Universität München, beides Forscher am Deutschen Zentrum für Infektionsforschung (DZIF), konnten einen Forschungserfolg im angesehenen “EMBO Journal” publizieren: Sie fanden heraus, wie SARS-Viren die Herstellung viraler Proteine in infizierten Zellen so anregen, dass viele neue Kopien des Virus gebildet werden können. Andere Coronaviren als SARS-CoV und SARS-CoV-2 verfügen nicht über diesen Mechanismus, so dass hier eine Erklärung für die ungleich höhere Pathogenität der SARS-Viren liegen könnte.

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Altruismus in der Zelle

Jena/Barcelona. Infektionen durch Hefepilze der Gattung Candida lösen eine Immunantwort aus, die bisher ausschließlich bei der Abwehr von Viren, Bakterien oder Parasiten bekannt war. Ein Forschungsteam aus Jena und Barcelona identifizierte einen Mechanismus, der zur Behandlung der Infektion beitragen könnte, wie die Wissenschaftler*innen in der Zeitschrift Nature Microbiology berichten.

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Analyse von Krebsstammzellen auf Einzelzellebene

Mit einem neuen Verfahren lassen sich Stammzellen und Krebsstammzellen auf der Einzelzellebene untersuchen und die daraus hervorgehenden Zellklone direkt nachverfolgen. Entwickelt wurde die Methode von Wissenschaftlern vom Stammzellinstitut HI-STEM*, vom Deutschen Krebsforschungszentrum (DKFZ), vom European Molecular Biology Laboratory (EMBL) und vom Zentrum für Genomregulation in Barcelona. Die Forscher kombinierten die Analyse der genomischen Krebs-Mutationen mit den assoziierten Expressionsprofilen in jeweils derselben Zelle. Auf diese Weise untersuchten sie tausende von Einzelzellen parallel.

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PSMA-bindende Wirkstoffe: vielseitig einsetzbar gegen Prostatakrebs

PSMA-bindende Wirkstoffe docken spezifisch an Prostatakrebszellen an. Gekoppelt an diagnostische oder therapeutische Radionuklide können sie die Diagnostik und die Behandlung von Prostatakrebs verbessern. Wissenschaftler vom DKTK Partnerstandort Freiburg untersuchten zusammen mit Wissenschaftlern vom Max-Planck-Institut für medizinische Forschung nun erstmal mithilfe der STED-Mikroskopie, wie diese Wirkstoffe von der Zelle aufgenommen und intrazellulär verteilt werden.

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Ush ist nicht gleich Ush: Ein Protein für mehr als einen Zweck

Ein Multifunktionswerkzeug zeigt seine Einsatzmöglichkeiten: Das Protein U-shaped (Ush) nimmt verschiedene Formen an, die ganz unterschiedlich auf die Entwicklung von künftigen Blutzellen einwirken. Je nachdem, in welcher Form Ush vorliegt, schaltet es bestimmte Gruppen von Genen ein, die den weiteren Werdegang der Zelle vorgeben. Das hat eine Forschungsgruppe aus der Medizin herausgefunden, indem es die Vorläufer von Blutzellen bei Fruchtfliegen untersuchte. Das Team um den Marburger Molekularbiologen Professor Dr. Alexander Brehm berichtet über die Ergebnisse in der Fachzeitschrift „PLoS Genetics“.

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Chloroplasten auf Wanderschaft – Wie verschieden Pflanzen ihr Erbgut miteinander teilen können

Das Erbgut liegt gut geschützt im Zellkern einer jeden Zelle und speichert sämtliche Informationen, die einen Organismus ausmachen. So ist z.B. die Information über die Größe oder Blütenarbe vordefiniert. Darüber hinaus enthalten Zellen kleine Organellen, wie Chloroplasten und Mitochondrien, die ebenfalls ein eigenes Erbgut besitzen. Aber ist das Erbgut tatsächlich fest innerhalb einer Zelle gespeichert? Nein! Wie man heute weiß, kann das Erbgut von Zelle zu Zelle wandern und sogar zwischen verschiedenen Organismen ausgetauscht werden. Forscher des Max-Planck-Instituts für Molekulare Pflanzenphysiologie konnten mit Hilfe neuer Ansätze erstmals zeigen, wie das Erbgut auf Wanderschaft geht.

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Proteinfabriken bei der Arbeit – Detaillierte Struktur von Ribosomen in Nervenzellen aufgeklärt

Die fein regulierte Proteinproduktion der Zelle findet an den Ribosomen statt. Welche Regulatoren steuern diese Abläufe in bestimmten Geweben und auf welche Weise? Das hat jetzt ein Forschungsteam der Charité – Universitätsmedizin Berlin anhand der detaillierten Struktur des Ribosomenkomplexes untersucht. Auf diese Weise konnte das Team einen neuen Regulationsfaktor für die Entwicklung des Gehirns identifizieren, wie jetzt im Fachmagazin Molecular Cell* beschrieben ist.

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3D-Struktur von RNA Polymerase III entschlüsselt

Das Enzym RNA Polymerase III (Pol III) tritt in allen höheren Organismen auf und ermöglicht das Übersetzen bestimmter Sequenzen des genetischen Bauplans einer Zelle in RNA. In der Zelle ist Pol III ein wesentlicher Faktor für Wachstum und Überleben, Fehlfunktionen können bestimmte Tumor- oder Erbkrankheiten auslösen. Um Pol III funktionell besser zu verstehen und seine Struktur auf molekularer Ebene zu bestimmen, haben sich die Arbeitsgruppen um Prof. Dr. Alessandro Vannini am Institute of Cancer Research in London und Prof. Dr. Christoph Engel an der Universität Regensburg zusammengeschlossen. Die Ergebnisse wurden nun in der Fachzeitschrift Nature Communications veröffentlicht.

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Das Protein-Mikroskop

Wo sitzt welches Protein? An der TU Wien wurde nun eine neue Technik entwickelt, mit der man den Aufenthaltsort von Proteinen in der Zelle mit höchster Präzision erfassen kann.

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tRNA-Fragmente sind an Immunreaktion nach Schlaganfall beteiligt

Ein Schlaganfall ist ein gravierender Eingriff in das körperliche Gleichgewicht (Homöostase). Unter anderem löst das Immunsystem eine Entzündungsreaktion aus, die in eine Immunschwäche umschlagen kann. Ein internationales Forscherteam unter Beteiligung der Goethe-Universität konnte jetzt erstmals zeigen, dass in dieser Immunantwort tRNA-Fragmente eine Rolle spielen. Fragmente von tRNAs, die während der Proteinsynthese Aminosäuren transportieren („transfer RNA“), galten lange nur als Abfallprodukte in der Zelle. Ziel der Untersuchungen ist es, neue Zielstrukturen für Therapeutika zu finden.

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Was die Körnchen im Kern zusammenhält – Gerüst von Proteinflecken im Zellkern nach 100 Jahren identifiziert

Nuclear Speckles sind winzige Zusammenballungen von Proteinen im Kern der Zelle, die an der Verarbeitung genetischer Information beteiligt sind. Berliner Forschende zeigen nun, wie die Speckles aufgebaut sind und konnten dabei eine langjährige Wissenslücke schließen.

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Erste hochskalierbare Methode zur Untersuchung der Proteinlevel und Proteinlokalisierungen in Zellen entwickelt

ForscherInnen des CeMM haben nun eine hochskalierbare Methode entwickelt, die es erlaubt, Hunderte von Proteinen parallel zu untersuchen, um die Veränderungen ihrer Mengen und Lokalisierungen in der Zelle zu verfolgen. Diese neuartige Strategie kann beispielsweise verwendet werden, um die Auswirkungen von Wirkstoffkandidaten auf zahlreiche Proteine in der Zelle zu beobachten und stellt somit einen wesentlichen Beitrag zur Entwicklung und Charakterisierung von Medikamenten gegen Krankheiten wie Krebs dar. Die Erkenntnisse wurden nun im international renommierten Fachjournal Genome Research veröffentlicht.

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Dicht an dicht in der Zelle

Chemiker der Universität Konstanz erforschen den Einfluss der Moleküldichte in der Zelle auf die Stabilität eines Proteins auf atomarer Ebene.

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Einem Enzym ins Herz geschaut

Ein Team um Oliver Daumke vom MDC hat im Fachblatt „Nature Communications“ die dreidimensionale Struktur der Acetyltransferase NatC vorgestellt. Das Enzym verändert Proteine der Zelle so, dass diese ihre Funktionen richtig ausüben können. In Krebszellen allerdings ist NatC häufig überaktiv.

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Molekularer Kompass für die Ausrichtung von Zellen

Auch Pflanzen haben Adern, die Nährstoffe durch ihren ganzen Körper transportieren. Die Organisation dieser Adern wird durch das Hormon Auxin gesteuert. Dieses wandert von Zelle zu Zelle und gibt ihnen damit Positionsinformationen.Wissenschafter am IST Austria entdeckten nun wie die Zellen das Auxin-Signal in ein Venensystems übersetzen. Die Forscher veröffentlichten ihre Studie in der Zeitschrift Science. Dieses Phänomen tritt auch bei der Wundheilung von Pflanzen auf und könnte zu neuen Erkenntnissen beim Erforschen von mechanisch widerstandsfähigeren Pflanzen führen.

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Auf die richtige Balance kommt es an

Einen grundlegenden Beitrag für die Krebsforschung liefert eine neue Studie von Würzburger Wissenschaftlerinnen in Kooperation mit der TU Dresden. Wenn sich eine Zelle teilt, werden ausgewählte Zielproteine durch Enzyme mit Signalmolekülen markiert und daraufhin abgebaut. Die beteiligten Enzyme können sich jedoch auch selbst für den Abbau markieren. Ein multidisziplinäres Forscherteam hat nun modellhaft aufgeklärt, wie Enzyme sich vor derartiger Selbstzerstörung schützen und bei Bedarf schnell wieder zur Verfügung stehen können. Die Ergebnisse wurden in der renommierten Fachzeitschrift Science Signaling veröffentlicht.

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Verteidigungsmechanismus gegen SARS-CoV-2 charakterisiert: Zelleigener Faktor erkennt und zerschneidet Coronavirus-RNA

Eine menschliche Zelle ist dem neuen Coronavirus (SARS-CoV-2) nicht völlig schutzlos ausgeliefert. Um sich gegen den Erreger zu wehren, stellt sie verschiedene antivirale Faktoren her, die sich zum Beispiel an das Erbgut des Virus anheften und es zerschneiden. Solche Verteidigungsmechanismen könnten eine Rolle bei neuen COVID-19-Therapien spielen. Jetzt haben Forschende aus Virologie und Mikrobiologie der Ulmer Universitätsmedizin um Professor Frank Kirchhoff einen vielversprechenden zellulären Faktor charakterisiert. Gemeinsam mit Kolleginnen und Kollegen des Londoner King’s College beschreiben sie die Effekte von „ZAP“ im Fachjournal „mBio“.

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‘Finde den Unterschied’ – Neue Methode hilft, Änderungen in der Genomorganisation zu erkennen

Die Organisationsweise der DNA im Zellkern ist für die normale Entwicklung und Funktion der Zelle sehr wichtig. Eine Mutation, die sich auf die Verpackung der Erbsubstanz im Zellkern auswirkt, kann zu Entwicklungsstörungen oder Erkrankungen wie Krebs führen. Ein Wissenschaftlerteam des Max-Planck-Instituts in Münster, des MRC London Institute of Medical Sciences in London und des Center for Genomic Regulation in Barcelona hat eine Methode entwickelt (Nature Genetics, 19. Oktober 2020), mit der die 3D-Genomorganisation in verschiedenen Zellpopulationen automatisiert analysiert werden kann. So können Wissenschaftler Krankheitsursachen schneller auf die Spur kommen.

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Proteomic Profiling zeigt Innovationspotenzial neuer Antibiotika an

Im Kampf gegen bakterielle Infektionen, vor allem durch resistente Erreger, läuft die Suche nach neuen antibiotischen Wirkstoffen auf Hochtouren. Ziel ist es, Substanzen zu identifizieren, die die Erreger auf wirklich neuem Weg angreifen. Wie analysiert werden kann, ob ein neues Antibiotikum einen neuen Wirkmechanismus aufweist, hat das Team des Centrums für systembasierte Antibiotikaforschung (Cesar) der Ruhr-Universität Bochum (RUB) in zwei Publikationen beschrieben. Gelungen ist dies durch die Analyse des Proteoms, der Gesamtheit aller im Bakterium vorhandenen Proteine. Sie zeigen, wie die Zelle auf Stress reagiert.

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Was zusammengehört, klebt zusammen

Wie sich eine einzelne Zelle zu einem komplexen Organismus entwickelt, das entschlüsselt die Entwicklungsbiologie. Doch eine verzwickte Frage bleibt: Wie entstehen stabile Muster im Körper? Jetzt wurde eine Antwort für das Neuralrohr des Zebrafischs gefunden. In diesem erzeugt die unterschiedliche Klebrigkeit der Zellen, gemeinsam mit Signalmolekülen, stabile Muster. Dies ist das Ergebnis einer im Fachjournal Science veröffentlichten Studie, die gemeinsam vom Labor von Carl-Philipp Heisenberg am Institute of Science and Technology Austria (IST Austria) und dem Labor von Sean Megason an der Harvard Medical School durchgeführt wurde.

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Neuer biochemischer Mechanismus bietet Ansatzpunkt für zukünftige Krebstherapien

Forscher um Univ.-Prof. Dr. Bernd Moosmann, Institut für Pathobiochemie der Universitätsmedizin Mainz, haben in ihrer Studie „Prooxidative chain transfer activity by thiol groups in biological systems” herausgefunden, dass die Kettentransfer-Reaktion auch in lebenden Zellen existiert. Der Mechanismus der Kettentransfer-Katalyse ist seit den 1940er Jahren aus der Polymerchemie bekannt, wurde jedoch noch nie in einer lebenden Zelle beobachtet. Die in der Zeitschrift „Redox Biology“ veröffentlichten Erkenntnisse könnten langfristig dazu dienen, diesen Mechanismus medizinisch zu nutzen und neue Wirkstoff-Therapien zur Behandlung von parasitären Infektionen und bösartigen Tumoren zu entwickeln.

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Autophagie: Der Anfang vom Ende

Forschungsgruppe gelingt Einblick in die Entstehung der Recycling-Zentren der Zelle
Die Autophagie ist ein essentieller Prozess, um Zellbestandteile zu isolieren und zu recyclen, wenn die Zelle unter Stress steht oder Nährstoffe limitiert sind. Bei der Autophagie werden schadhafte Proteine oder Organellen in einer Doppelmembran, dem Autophagosom, eingekapselt und später abgebaut. Lange war unklar, wie dieser zelluläre “Müllsack” genau entsteht. Ein Team unter der Leitung von Sascha Martens an den Max Perutz Labs, ein Joint Venture der Universität Wien und der Medizinischen Universität Wien, hat nun die ersten Schritte in der Bildung der Autophagosomen nachgebaut.

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